Proteáza

Proteázy (též proteinázy či peptidázy) jsou enzymy, které patří do třídy hydroláz a štěpí bílkoviny (proteiny) na menší fragmenty, peptidy nebo jednotlivé aminokyseliny. Hydrolyzují peptidické vazby aminokyselin, pomocí kterých aminokyseliny drží v peptidickém řetězci bílkovin. Je známo celkem 6 různých skupin proteáz. Proteázy lze nalézt ve všech formách života.

Trypsin - proteáza rozkládající bílkovinnou stravu ve dvanáctníku

Proteázy jsou vlastně katalyzátory, které zvyšují reakční rychlost proteolýzy. Při této reakci se rozkládají proteiny na menší polypeptidy nebo jednotlivé aminokyseliny a zároveň dochází k tvorbě nových proteinových produktů. Proteázy se podílejí na mnoha biologických funkcích - trávení bílkovin z potravy, katabolismu bílkovin (rozpad nepotřebných nebo poškozených bílkovin) a na buněčné signalizaci.

Chymotrypsin - proteáza rozkládající bílkovinnou stravu ve dvanáctníku

Proteázy patří z hlediska vývoje druhů organismů mezi velmi staré bílkoviny, které se vyvinuly už u primitivních organismů (archebakterií). Svědčí o tom fakt, že jejich proteolytický aparát je podobný proteazomům vyšších buněk. To, že proteázy vznikly v průběhu evoluce tak brzo a přetrvaly do naší doby, je rozhodně důkazem o jejich mimořádném fyziologickém významu.

Klasifikace proteáz

Skupiny podle místa štěpení bílkoviny

Podle místa štěpení bílkovin se dělí na endoproteázy, které hrají nejvýznamnější úlohu při ovlivňování chemických reakcí uvnitř organismu, a na méně četné exoproteázy:

Pepsin - proteáza rozkládající bílkovinnou stravu v žaludku

• Endoproteázy štěpí bílkoviny uvnitř peptidického řetězce a narušují jeho terciární strukturu (například trypsin, chymotrypsin, pepsin)
• Exoproteázy odštěpují aminokyseliny od terminálních konců bílkovin (například karboxypeptidáza)

Skupiny podle katalytických skupin

Renin - proteáza podílející se na vylučování vody a iontů v ledvinách

Endoproteázy se dělí podle katalytických skupin přítomných v místě působení proteázy na bílkovinu na šest skupin:

1. Cysteinové proteázy: katepsiny, calpainy, papain, cathepsin-Z-like proteáza
2. Serinové proteázy: chymotrypsin, trypsin, elastáza, trombin
3. Treoninové proteázy
4. Metaloproteázy
5. Glutamátové proteázy
6. Aspartátové proteázy: pepsin, chymosin, renin, katepsin D

Skupiny podle optimálního pH

Alternativně mohou být proteázy klasifikovány podle optimálního pH, při kterém jsou aktivní:

• Alkalické proteázy (nebo bazické proteázy) - jsou aktivní při pH větším než 7
• Kyselé proteázy - jsou aktivní při pH menším než 7
• Neutrální proteázy - jsou aktivní při pH rovném 7

Katalýza proteáz

Proteázy jsou vlastně katalyzátory, které zvyšují reakční rychlost proteolýzy. Katalýzy je dosaženo jedním ze dvou mechanismů:

• Proteázy aktivují molekulu vody, která provádí nukleofilní útok na peptidovou vazbu, aby ji hydrolyzovala (aspartátové, glutamové a metaloproteázy).
• Proteázy používají nukleofilní zbytek, který provádí nukleofilní útok. Nukleofilní zbytek kovalentně spojuje proteázu s bílkovinou a uvolňuje první polovinu produktu. Tento kovalentní meziprodukt acyl-enzymu je pak hydrolyzován aktivovanou vodou, aby dokončil katalýzu uvolněním druhé poloviny produktu a regenerací volného enzymu (serinové, threoninové a cysteinové proteázy).

Funkce proteáz

Hlavní funkcí proteáz v organismu je štěpit bílkoviny. Při této reakci hydrolyzují peptidické vazby mezi aminokyselinami, které tvoří bílkovinu. Tato reakce má velký význam pro celou řadu relativně nesouvisejících procesů v organismech, které je schopna ovlivňovat.

K nejdůležitějším funkcím patří účast při zánětech, katabolismu (rozpad starých bílkovin) a apoptóze (programová buněčná smrt), tedy při mechanismech sloužících k eliminaci nepotřebných či poškozených buněk. Proteázy kontrolují koagulaci (srážlivost), některé neurofyziologické pochody, trávení bílkovinné potravy, ale i spojení spermie s vajíčkem.

Výskyt proteáz

Proteázy jsou všudypřítomné, neboť se nacházejí ve všech tkáních a buňkách všech organismů. Rozlišují se podle místa působení na intracelulární a extracelulární.

Intracelulární proteázy provádějí širokou škálu úkolů v buňkách a regulují tak obsah bílkovin v buňce. Pokud již bílkoviny nejsou potřebné nebo jsou poškozené, jsou rozkládány proteázami v lyzozomech.

Extracelulárně vylučované proteázy se nacházejí hlavně v zažívacím traktu, kde katalyzují hydrolytické štěpení potravy. Nacházejí se však také v jiných extracelulárních tekutinách, kde plní vysoce specifické úkoly, jako jsou proteázy systému koagulace krve, komplementového nebo fibrinolytického systému.

Proteázy jako lék

Proteázy se uplatňují při léčbě metabolického syndromu, který souvisí s koagulačním a zánětlivým stavem organismu. Pozitivní terapeutický vliv perorálně podávaných proteáz na zánět je znám již od poloviny 20. století a dále se zkoumá. Některé proteázy se tak používají při zánětlivých onemocněních nebo při hojení ran.

Proteázy a další enzymy mohou být také v detergentech, aby zvýšily jejich účinnost při rozkladu znečisťujících látek.

Reference

V tomto článku byly použity překlady textů z článků Protease na anglické Wikipedii a Peptidasen na německé Wikipedii.

Externí odkazy

• Obrázky, zvuky či videa k tématu proteáza na Wikimedia Commons

Autoritní data	NKC: ph261568, ph451020 BNE: XX533713 BNF: cb120037096 (data) GND: 4047521-9 LCCN: sh85107685 NDL: 00572674 NLI: 987007541250705171

Portály: Biologie | Chemie